Специфичности ферментов или белков

Главная » Функции и строение белков » Специфичности ферментов или белков
Опубликовал 24 Май 2012 в рубрике Функции и строение белков. Комментарии: 0

 Говоря о специфичности ферментов или вообще белков, мы подразумеваем и их видовую специфичность:

  • белки, выполняющие одну и ту же функцию в организмах разных видов (даже очень близких), отличаются друг от друга.

Так, известно, что белковые молекулы цитохрома С (переносчика электронов у всех животных), состоящие из 104 аминокислотных остатков, выделенные из различных видов животных, имеют лишь 35 совпадающих аминокислот в своей полипептидной цепи. Остальные участки полипептидной цепи различны у различных животных. Имеет место и другая, более глубокая, индивидуальная специфичность белков.

Для ферментов самым важным является особое проявление специфичности: специальная настроенность на осуществление строго определенной реакции, т. е. способность различать среди множества молекул именно те, которые должны вступить в реакцию или подвергнуться изменениям (эти молекулы называют субстратом). Э. Фишер сказал, что субстрат и фермент подходят друг к другу как ключ к замку.

 Что это означает? Дело в том, что биокаталитический акт распадается, как правило, на два этапа:

  1. сначала фермент отыскивает среди множества разнообразных молекул именно ту, которая должна вступить в реакцию, и соединяется с ней в одно целое — фермент-субстратный комплекс
  2. затем молекула субстрата подвергается химической модификации. Фермент как бы захватывает молекулу субстрата, каким-то образом «обрабатывает» ее, а затем отделяет уже измененную молекулу, которая называется продуктом реакции.

 Так, среди молекул сахара, в общем очень похожих друг на друга, он находит глюкозу и будет из раствора, содержащего десятки молекул Сахаров других типов, выбирать именно молекулы глюкозы, пока не превратит их все в новое вещество.

 Примером специфичности действия ферментов является и расщепление самих белков. В процессе переваривания белков в организме принимают участие различные ферменты, их называют про- теиназами или протеолитическими ферментами. И вот оказалось, что, разрывая полипептидную цепь на отдельные кусочки, они выбирают и расщепляют совершенно определенные пептидные связи. Так, протеолитический фермент трипсин расщепляет пептидные связи, в образовании которых принимают участие карбоксильные группы аргинина и лизина. Химотрипсин умеет находить связи между фенила-ланином и тирозином и другими аминокислотами.

 Специфичность действия фермента, как видно из предыдущего примера, свойство не абсолютное. Иногда фермент точно различает один-единственный субстрат, иногда больший или меньший класс соединений, обладающих определенным структурным признаком или признаками. Иногда, как в случае протеолиза, это определенная связь или группа связей. Но во всех случаях речь идет о структурных признаках, т. е. о его строении (имеется в виду пространственное строение). А так как фермент — это белок и, следовательно, обладает сложным, уникальным пространственным строением (третичной структурой), то логично предположить, что на поверхности молекулы фермента должна быть расположена какая-то выемка или, во всяком случае, какое-то структурное образование, точно соответствующее форме молекулы субстрата.

 Интересно, что гипотеза Э. Фишера (собственно, это была даже не гипотеза, а попытка наглядно показать взаимоотношения фермента и субстрата) просуществовала до нашего времени. И сейчас она получила убедительные экспериментальные подтверждения. Мало того, с рождением молекулярной биологии она приобрела фундаментальное значение и оказалась распространенной на широкий круг явлений, которые так или иначе оказались связанными с процессами специфического взаимодействия макромолекул между собой и с другими веществами.

Первые шаги в разгадке явления «узнавания» одних молекул другими были сделаны при изучении ферментов. Вообще, множество проблем химии белка было решено именно при изучении ферментов.

 Сейчас известно более 2 тыс. ферментов, из которых около полутысячи получено в кристаллическом состоянии. Для многих ферментов установлена последовательность аминокислотных остатков в их полипептидной цепи (первичная структура). Первыми ферментами, для которых это было сделано, были рибонуклеаза и лизоцим. Число их непрерывно растет, и сведения о расшифрованных структурах сводятся в специальные атласы. Для многих ферментов расшифрована также и третичная структура, а это уже очень важно для понимания механизма их действия. Ряд ферментов обладает сложной четвертичной структурой, которая для многих из них также установлена (определено количество и форма субъединиц, из которых построены их активные молекулы).

 Известны ферменты «очень разборчивые», которые точно отличают «свой» субстрат. Такова аспартаза, катализирующая аминирование фумаровой кислоты с образованием аспарагиновой. Есть «неразборчивые» ферменты (вроде некоторых эстераз и фос- фатаз), которые катализируют превращения ряда близких по строению соединений.

 Было установлено, что для проявления субстратной специфичности субстрату необходимо обладать определенной структурой. В нем должна быть определенная химическая связь, которая претерпевает изменение во время катализируемой ферментом реакции. Кроме того, он должен содержать одну или несколько структурных группировок, которые связываются ферментом и фиксируют субстрат так, чтобы он был определенным образом повернут к ферменту: ориентирован относительно той части молекулы белка, которая ответственна за осуществление каталитического акта и которая называется активным центром фермента.

Метки:

Похожие статьи:




Оставить комментарий или даже два

←←←


→→→